大多数蛋白质依赖于明确的三维结构来获得它们的功能。为了防止错误折叠、聚集和产生有毒物质，蛋白质在细胞中的折叠过程通常由分子伴侣引导。这些复杂的蛋白质网络要么与底物多肽相互作用，帮助它们折叠;展开错误折叠的物种;解决总量;或将底物运送到蛋白质水解。然而，很少有关于基质如何被伴侣结合或它们如何被保护而不发生错误折叠和聚集的结构信息。这种信息的缺乏源于伴侣-底物复合物的高度动态特性——幸运的是，这一特性使它们成为很好的目标核磁共振光谱学．
在我们的实验室中，我们感兴趣的是描述这些大分子伴侣及其未折叠/错误折叠/聚集的蛋白质目标的分子相互作用和动力学。在这个项目中，我们使用溶液态核磁共振来探测数百千道尔顿大伴侣配合物和“客户端”蛋白质之间的分子相互作用，以及这些配合物的结构和动态特征。
