HIV-1包膜蛋白gp120与其共受体的相互作用

人类免疫缺陷病毒1型(HIV-1)与其靶细胞的结合是由位于病毒膜外表面的包膜糖蛋白gp120介导的。最初，gp120与CD4结合，暴露出一个共受体的结合位点，该共受体可以是CCR5或CXCR4趋化因子受体。与辅受体结合是感染所必需的。CCR5是HIV-1用于感染的主要共受体。CCR5与gp120-CD4复合物的相互作用涉及其氨基末端结构域(Nt-CCR5)，并需要Nt-CCR5中2-4酪氨酸残基的翻译后硫酸化。gp120与CCR5 n端段对应的肽段和含有硫代酪氨酸残基的肽段之间的相互作用正在原子分辨率上进行研究，使用转移的noe和不对称氘化的成分，由gp120形成的三元复合体，CD4模拟肽和Nt-CCR5肽段。从这项研究中获得的结构信息可能适用于开发针对gp120上CCR5结合位点的HIV-1进入抑制剂。